大庆市区降水偏碱性成因探析

统计分析了2001至2005五年期间大庆市区降水pH值的特征及变化趋势.通过对大气环境质量现状、地表水、地下水和土壤的酸碱度等理化指标监测分析,结合本地区特定气象因素,从几方面论述了降水偏碱性的成因.从环境生态角度出发,运用环境化学中碱度、碱性及相关理论对主要影响大庆市区降水偏碱性的因素,进行分析论证并得出结论,揭示了降水的酸碱性受土壤、水、大气各环境要素的影响,为在干旱和半干旱地区应合理开发利用土壤、植被等自然资源,保护区域生态环境实现可持续发展提供技术服务.     

N,N-二甲基甲酰胺(DMF)废水处理研究进展

DMF是一种性能优良的有机溶剂和精细化工产品中间体,工业用途广泛,但DMF有毒性,难生物降解.在此综述了DMF废水的主要处理方法,包括生物降解、吸附、萃取、化学氧化、碱性水解等,分析了各种方法的优缺点及适用范围,并展望了DMF废水处理工业化应用的研究方向.     

内蒙古巴尔哲碱性花岗岩稀有稀土矿床地质特征及成因探讨

内蒙古巴尔哲特大型碱性花岗岩稀有稀土矿床是国内首次发现的一种新类型工业矿床,其规模居亚洲第三位.含矿岩体为燕山期碱性花岗岩,岩体普遍矿化,岩体即是矿体,矿石品位富、稀有稀土元素种类多,其共生伴生矿物多达44种,工业矿物以羟硅铍钇铈矿、烧绿石、铌铁矿、锌日光榴石为主.     

碱性电池中无汞添加剂的研究

为了寻找碱性电池中取代汞的缓蚀剂，通过腐蚀实验、极化曲线的测量，研究了单质金属Ｉｎ、Ｂｉ和有机物添加剂—硫脲、聚乙二醇和ＣＴＭＢ的联合作用。利用恒电位控制电沉积的方法，研究了这些有机物添加剂对碱液中锌枝晶生长的抑制作用。实验结果表明，在锌粉中加入单质金属—Ｉｎ、Ｂｉ，可以提高锌在碱液中的析氢超电势，减缓锌的腐蚀速度［１，２］。实验结果还证明，Ｉｎ、Ｂｉ和ＣＴＭＢ联合作用，对锌电极的缓蚀效果非常明显，而且，对抑制锌枝晶的生长和防止锌电极的变形也有显著作用。因此，本文认为，这几种添加剂联合使用很有可能成为碱性电池中取代汞的缓蚀剂     

中国人不会使世界挨饿

本文通过对中国国土资源食物生产潜力的比较全面、系统的分析,认为中国只要举国上下支持、保护和发展农业,强化国家对农业的主导作用,建立食物安全保障体系,认真执行＂米袋子＂省长负责制,加大对农业特别是对科技的投入力度,面向国土,开发国土,充分、合理利用国土,并相应地建立起具有中国特色的包括耕地、草地、林地、海洋和野生生物资源的食物来源的五大生产体系、符合中国国情的、具有浓厚东方色彩的消费体系、节粮体系以及推行人口计划控制政策,虽农业发展具有艰巨性,但前景依然是光明的。跨越新世纪,中国人定能养活中国人,中国人不会使世界挨饿。     

碱性氯化法处理含氰废水的探讨

主要就碱性氯化法处理含氰废水的原理、反应条件及工艺流程进行了探讨,从而为含氰废水的处理提供更有效的方法,从而使含氰废水实现达标排放。     

利用碱性废水进行中小型燃煤锅炉烟气脱硫除尘的技术经济分析

介绍了利用我国目前最大排放的印染，造纸，制革等碱性工业废水进行中小型燃煤锅炉烟气脱硫除尘的技术，并进行了技术经济分析，该技术投资少，运行费用低，处理设施占地面积少，特别适用于缺少技术和资金的中小型燃煤锅炉烟气湿法脱硫工程的应用。     

黑龙江省黑河罕达气—猪肚子河地区金矿找矿远景分析

讨论了研究区内不同类型岩浆岩的地质地球化学特征，采用定性与定量相结合的手段提取金成矿信息，认为高磁性的碱性花岗岩分布区是区内寻找原生金矿床的重要远景区。     

碱性工业废水在锅炉烟气脱硫除尘中的应用

介绍了利用印染废水、造纸黑液、制革废水等碱性工业废水进行锅炉烟气脱硫除尘的工艺,阐述了废水pH值、液气比、进气SO_2浓度对脱硫效率的影响.利用碱性工业废水脱硫除尘,其脱硫率平均可达80%～90%,除尘率达95%.     

假单孢菌碱性木聚糖酶分子活性部位的研究

应用多种化学修饰剂对假单孢菌G6－2产生的碱性木聚糖酶A（XynA)进行了修饰。结果表明，作用于色氨酸和谷氨酸（和／或天冬氨酸（的试剂NBS（N－Bromosuccinimide)和WRK（N－Ethyl-5-phenylisoxazolium-3-sulfonate)可分别使酶活明显降低，百作用与丝氨酸，精氨酸，酪氨酸的试剂对酶活无明显影响。XynA的化学修饰动力学分析表明，每个酶分子中有1个色氨酸残基和1个谷氨酸（或天冬氨酸）残基对酶的活性特别重要。NBS的滴定结果表明，木聚糖的加入使可使1个色氨酸残基被保护，木聚糖对NBS的荧光猝来有22％的保护作用。0．2％的燕麦木聚糖可可阻止NBS树XynA的修饰作用；而即使2％的木聚糖也不能阻止WRK的灭活作用，NBS可使XynA的Km增大4倍，而RK可使其Vmax降低三分之二。这些结果表明，色氨酸和谷氨酸（或天冬氨酸（残基位于XynA的活性部位，且前者位于XynA的底物结合中心，后者位于酶的催化中心；图6表1参14