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一种新的中温酸性α-淀粉酶的分离纯化及酶学性质
引用本文:刘旭东,徐岩. 一种新的中温酸性α-淀粉酶的分离纯化及酶学性质[J]. 应用与环境生物学报, 2008, 14(2): 235-239
作者姓名:刘旭东  徐岩
作者单位:江南大学生物工程学院/工业生物技术教育部重点实验室,江苏无锡,214036
基金项目:教育部长江学者和创新团队发展计划
摘    要:从Bacillus sp.中分离纯化了一种新的中温酸性α-淀粉酶,并对其酶学性质进行了研究.粗酶经硫酸铵沉淀、 DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子层析、 Sephadex G-75凝胶过滤层析等步骤后获得电泳均一的α-淀粉酶,其分子量(Mr)约为56×103.该酶最适反应pH为5.0,在pH 5.0~11.0范围内稳定,具有较好的耐酸特性.该酶最适反应温度为40~50 ℃,在40~60 ℃范围内稳定.在60 ℃、 pH 4.5时,该酶能快速有效水解可溶性淀粉;在pH 5.0时该酶对多种生淀粉底物也具有良好的水解作用.因此,该酶有助于解决中温条件淀粉加工行业中,液化酶和糖化酶由于适用pH值的差异而无法联用的难题,是一种具有研究价值和应用前景的中温酸性α-淀粉酶.经LC-MASS-MASS分析得到了酶蛋白中两个肽段的氨基酸序列,通过比对发现,该酶与NCBI中已报道的α-淀粉酶序列具有一定的同源性,同时,在氨基酸水平上也存在着差异.

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修稿时间:2007-01-16

Purification and Properties of a Novel Acid-stable Alpha Amylase from Bacillus sp.
LIU Xudong,XU Yan. Purification and Properties of a Novel Acid-stable Alpha Amylase from Bacillus sp.[J]. Chinese Journal of Applied and Environmental Biology, 2008, 14(2): 235-239
Authors:LIU Xudong  XU Yan
Abstract:
Keywords:
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