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苏云金芽胞杆菌(Bacillus thuringiensis)几丁质酶的分离纯化及酶学性质
引用本文:黄小红,陈清西,王君,沙莉,黄志鹏,关雄.苏云金芽胞杆菌(Bacillus thuringiensis)几丁质酶的分离纯化及酶学性质[J].应用与环境生物学报,2004,10(6):771-773.
作者姓名:黄小红  陈清西  王君  沙莉  黄志鹏  关雄
作者单位:1. 福建农林大学生物农药与化学生物学教育部重点实验室,福建农林大学动物科学学院,福州,350002
2. 厦门大学生命科学学院教育部细胞生物学与肿瘤细胞工程重点实验室,福建厦门,361005
基金项目:国家高技术研究发展计划(2002AA245011),福建省重大科技计划项目(2002N004)的资助~~
摘    要:以苏云金芽胞杆菌为材料 ,通过硫酸铵沉淀分级分离、DEAE - 32离子交换柱层析初步纯化 ,获得比活力为15 0 .5Umg-1的酶制剂 .研究酶催化胶体几丁质水解的反应时间和酶量对酶活力的关系 ,探讨酶催化胶体几丁质的最适条件 .温度和 pH对酶活力的影响和酶的热稳定性及酸碱稳定性的结果表明 :酶催化胶体几丁质水解的的最适pH为 5 .6、最适温度为 5 8℃ .该酶在pH 4 .5~ 6 .5区域稳定 ,而在pH >8能很快失活 ;在 5 5℃以下处理 30min ,酶活力保持不变 ;高于 5 5℃ ,酶快速失活 .图 5参 11

关 键 词:苏云金芽胞杆菌  几丁质酶  分离纯化  pH稳定性  温度稳定性
修稿时间:2004年2月20日

ISOLATION,PURIFICATION AND PROPERTIES OF THE CHITINASE FROM BACILLUS THURINGIENSIS
Abstract:
Keywords:Bacillus thuringiensis  chitinase  isolation and purification  pH stability  temperature stability
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