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为探究酰胺酶降解阴离子型聚丙烯酰胺（HPAM）的微观机理，采用分子对接分别模拟了阴离子型聚丙烯酰胺（HPAM）或聚丙烯酸酯（PAA）结构模型与Rhodococcus sp. N-771酰胺酶（Rh Amidase）的结合，根据-CDOCKER＿Energy score值最高的原则，对获得最佳结合构象进行分析.基于亲和力虚拟突变进行丙氨酸（ALA）扫描.亲和力分析表明，Rh Amidase对HPAM-2的亲和力最高、最稳定，而Rh Amidase于PAA-2相互作用最小、结合最好.同时，该酶更倾向于降解短链的聚合物.相互作用分析表明，疏水相互作用是Rh Amidase-HPAM-2比Rh Amidase-PAA-2更稳定的主要原因.通过ALA扫描进一步得知，PHE146、ILE450、LYS96和GLY193是Rh Amidase降解HPAM-2的关键氨基酸残基.其中GLY193与HPAM-2形成的1个氢键对Rh Amidase-HPAM-2的亲和力影响最大.突变体ASP191ALA可以提高Rh Amidase对HPAM-2的酶活性，这些数据可为设计更高活性的Rh Amidase突变体提... 相似文献
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为探究漆酶降解聚丙烯酸酯（PAA）/阴离子型聚丙烯酰胺（HPAM）的微观机理,采用对接模拟了其结构模型与枯草芽孢杆菌漆酶（B. subtilis laccase）的结合.根据-CDOCKER_Energy score打分最高的原则,对获得的最佳结合构象进行分析.然后基于亲和力虚拟氨基酸突变进行丙氨酸（ALA）扫描和饱和突变.结合模式分析表明,HPAM比PAA可更深地埋入活性口袋,B. subtilis laccase对HPAM的亲和力和结合能皆高于PAA.相互作用分析表明,疏水相互作用可能对B. subtilis laccase与底物的结合起到促进作用,而氢键作用会阻碍该酶与底物的结合.通过ALA扫描进一步得知,ARG487、GLY486和TYR133是B. subtilis laccase降解HPAM的关键氨基酸残基,而ASP113和TYR133是B. subtilis laccase降解PAA的关键氨基酸残基.通过饱和突变表明,ASP113>ARG可以提高B. subtilis laccase降解PAA的活性,这些数据为理性设计增强活性的B. subtilis laccase突变体提供了理论参考. 相似文献
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